6.1.1. Аэробное дыхание - Глава 10.Морфология и структурная организация бактериальной клетки - Каталог статей - Общая биология 10-11 классы
Главная | Регистрация | Вход | RSSСуббота, 10.12.2016, 19:31

Биология 10-11 класс

Меню сайта
Категории раздела
Введение [30]
Глава1.Основы цитологии [16]
Глава 2.Размножение и индивидуальное развитие организмов [14]
Глава 3. Основы генетики [16]
Глава 4. Генетика человека [12]
Глава 5.Основы учения об эволюции [11]
Глава 6. Основы селекции и биотехнологии [10]
Глава 7. Антропогенез [11]
Глава 8. Основы экологии [10]
Глава 9. Эволюция биосферы и человек [11]
Биологический словарь на букву "А" [54]
Биологический словарь на букву "Б" [56]
Глава 10.Морфология и структурная организация бактериальной клетки [49]
Глава 11.О чем умолчали учебники [36]
7 [18]
Категории раздела
Введение [30]
Глава1.Основы цитологии [16]
Глава 2.Размножение и индивидуальное развитие организмов [14]
Глава 3. Основы генетики [16]
Глава 4. Генетика человека [12]
Глава 5.Основы учения об эволюции [11]
Глава 6. Основы селекции и биотехнологии [10]
Глава 7. Антропогенез [11]
Глава 8. Основы экологии [10]
Глава 9. Эволюция биосферы и человек [11]
Биологический словарь на букву "А" [54]
Биологический словарь на букву "Б" [56]
Глава 10.Морфология и структурная организация бактериальной клетки [49]
Глава 11.О чем умолчали учебники [36]
7 [18]
Наш опрос
Оцените мой сайт
Всего ответов: 40
Статистика

Онлайн всего: 1
Гостей: 1
Пользователей: 0
Форма входа

Каталог статей

Главная » Статьи » Глава 10.Морфология и структурная организация бактериальной клетки

6.1.1. Аэробное дыхание
Пировиноградная кислота, образующаяся в одном из трех вышепере-
численных путей катаболизма глюкозы, окисляется с участием коэнзи-
ма А до ацетил-КоА. В данном процессе работают ферменты пируватде-
гидрогеназы:
CH3–CO–COOH + KoA–SH + HAД+ CH3–CO~KoA + НАД · Н2 + CO2
Ацетил-КоА является исходным субстратом цикла трикарбоновых
кислот (ЦТК), или цикла Кребса.
В цикл Кребса включается одна молекула ацетил-КоА, которая в ре-
акции с оксалоацетатом, катализируемой цитратсинтетазой, приводит к
образованию лимонной кислоты и свободного коэнзима А. Лимонная ки-
слота с помощью фермента аконитазы превращается в цис-акотиновую и
изолимонную кислоты. Изолимонная кислота через щавелевоянтарную
кислоту превращается в α-кетоглутаровую кислоту, которая подвергается
дальнейшему декарбоксилированию.
В конечном итоге окисление ацетил-КоА в ЦТК приводит к образо-
ванию двух молекул СО2, одной молекулы АТФ и восьми атомов водо-
рода, из которых шесть атомов связаны в молекулах пиридиннуклеоти-
дов и два атома – в молекулах флавопротеинов (рис. 33).
Таким образом, цикл трикарбоновых кислот выполняет функцию ко-
нечного окисления органических веществ, обеспечивает образование
восстановительных эквивалентов для окислительного фосфорилирования
и биосинтетические процессы клетки различными предшественниками,
такими как оксалоацетат, сукцинат, α-кетоглутарат и др.
У некоторых бактерий цикл трикарбоновых кислот «разорван». Наи-
более часто отсутствует этап превращения α-кетоглутаровой кислоты в
янтарную. В таком виде ЦТК не может функционировать в системе энер-
годающих реакций клетки. Основная функция «разорванного» ЦТК –
биосинтетическая.
Образовавшиеся на разных этапах окисления органических веществ
НАД · Н2 и ФАД · Н2, поступают в дыхательную цепь, которая у бактерий
находится в цитоплазматической мембране, а у эукариот – в мембране
митохондрий. В дыхательной цепи НАД · Н2 и ФАД · Н2 вновь окисляют-
ся до НАД и ФАД, а отщепившийся от них водород передается не менее
чем через пять переносчиков на заключительный участок цепи, где со-
единяется с молекулярным кислородом, образуя воду (рис. 34).
Транспорт водорода с участием компонентов дыхательной цепи со-
провождается протеканием ряда окислительно-восстановительных реак-
ций. В некоторых из них выделяется достаточно энергии для образова-
ния АТФ, и такой процесс носит название окислительного фосфорили-
рования. В реакциях окислительного фосфорилирования принимает уча-
Дыхательные цепи микроорганизмов состоят из следующих важней-
ших, локализованных в мембране, переносчиков атомов водорода или
электронов: флавопротеинов, железосерных белков, хинонов и цито-
хромов.
Флавопротеины – коферменты, в состав которых входит витамин В2,
а в качестве простетических групп в них выступают флавинмононуклео-
тид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). Флавопротеины осу-
ществляют перенос атомов водорода, т. е. являются дегидрогеназами.
Дегидрогеназа, содержащая в качестве простетической группы ФМН, яв-
ляется НАДФ · Н2-дегидрогеназой. Это стартовый переносчик в дыха-
тельной цепи, осуществляющей перенос водорода с НАДФ · Н2 на сле-
дующие компоненты дыхательной цепи. Дегидрогеназа, содержащая в
качестве простетической группы ФАД, действует как сукцинатдегидро-
геназа. Она катализирует окисление янтарной кислоты в фумаровую в
ЦТК. Атомы водорода от ФАД · Н2 поступают сразу на хиноны, локали-
зованные на последних этапах электронтранспортной цепи.
Железосерные белки (FeS-белки) содержат железосероцентры, в ко-
торых атомы железа связаны, с одной стороны, с серой аминокислоты
цистеина, а с другой – с неорганической сульфидной серой .
Железосероцентры входят в состав некоторых флавопротеинов (на-
пример, сукцинатдегидрогеназы и НАДФ · Н2-дегидрогеназы), или же
служат в качестве единственных простетических групп белков. Дыха-
тельные цепи содержат большое число FeS-центров. Железосероцентры
в зависимости от строения могут осуществлять одновременный перенос
одного или двух электронов, что связано с изменением валентности ато-
мов железа.
Хиноны – жирорастворимые соединения. У грамотрицательных бак-
терий они представлены убихиноном (кофермент Q) или менахиноном
Хиноны липофильны, и поэтому локализуются в липидной фазе мем-
браны. Они переносят атомы водорода. По сравнению с другими компо-
нентами дыхательной цепи, хиноны содержатся в 10–15-кратном избыт-
ке. Они служат «сборщиками» водорода, поставляемого различными ко-
ферментами и простетическими группами в дыхательной цепи, и пере-
дают его цитохромам. Таким образом, они функционируют в дыхатель-
ной цепи на участке между флавопротеинами и цитохромами.
Цитохромы принимают участие на заключительном этапе в цепи
переноса электронов. К ним электроны поступают от хинонов. В качест-
ве простетической группы цитохромы содержат гем. Цитохромы окра-
шены; они отличаются друг от друга спектрами поглощения и окисли-
тельно-восстановительными потенциалами. Различают цитохромы а, а3,
b, c, o и ряд других. Наиболее широко распространен цитохром с. Он
найден почти у всех организмов, обладающих дыхательной цепью. Ко-
нечные (терминальные) цитохромы дыхательной цепи – это цитохромы
а + а3 или цитохромоксидаза. Они передают электроны на молекулярный
кислород, т. е. катализируют восстановление молекулярного кислорода
до воды. В реакционном центре цитохромоксидазы, помимо двух гемов,
содержатся два атома меди.
Дыхательная цепь построена таким образом, что одни ее компоненты
переносят только атомы водорода, а другие – только электроны. Причем
переносчики атомов водорода и переносчики электронов последователь-
но чередуются в дыхательной цепи. Флавопротеины и хиноны осуществ-
ляют перенос атомов водорода, а FeS-белки и цитохромы – электронов.
В составе дыхательных цепей у микроорганизмов выявлены опреде-
ленные различия. В качестве примера сравним дыхательные цепи в ми-
тохондриях дрожжей  и у бактерий E. coli .
• комплекс 1 – НАД · Н2-дегидрогеназа; в него входят ФМН и желе-
зосерные белки; НАД · Н2-дегидрогеназа переносит водород от НАД · Н2
к коферменту Q;
• комплекс 2 – сукцинатдегидрогеназа, содержащая ФАД. Она отда-
ет водород в дыхательную цепь на уровне кофермента Q;
• комплекс 3 – цитохром b и цитохром с1, принимающие электроны
от кофермента Q и передающие их на цитохром с;
• комплекс 4 –цитохромоксидаза, осуществляющая перенос электро-
нов на молекулярный кислород.
В клетках, растущих в условиях достаточной аэрации, восстанови-
тельные эквиваленты передаются к кислороду преимущественно через
кофермент Q, цитохром b556 и цитохром о. При ограниченном снабжении
кислородом клетки используют в качестве переносчиков электронов ме-
нахинон или убихинон и цитохромы b558 и d. В последнем случае образу-
ется меньшее количество АТФ.
Установлено, что в дыхательной цепи митохондрий дрожжей суще-
ствуют три пункта фосфорилирования, которые соответствуют участкам
выхода протонов во внешнюю среду. Первый участок локализован в на-
чале дыхательной цепи и связан с функционированием НАДФ · Н2-дегид-
рогеназы. Второй определяется способностью убихинона переносить во-
дород. Последний локализован в конце дыхательной цепи и связан с ак-
тивностью цитохромоксидазы. Если роль донора водорода выполняет
ФАД · Н2, то возможны только два пункта фосфорилирования, так как
при этом выпадает участок дыхательной цепи, где располагается НАДФ ·
Н2-дегидрогеназа.
Связывание протонов происходит на внутрен-
ней стороне мембраны, а их освобождение – на наружной. Так как внут-
ренняя мембрана митохондрий и цитоплазматическая мембрана бактерий
непроницаемы для ионов, в том числе и для Н+, и ОН–, то создается
трансмембранный электрохимический, или протонный градиент между
наружной и внутренней их сторонами. Протоны могут обратно поступать
через мембрану только в определенных местах. В некоторых из них рас-
полагаются специфические белки – АТФ-синтазы. АТФ-синтаза – мно-
гокомпонентный белковый комплекс, состоящий из гидрофильной го-
ловки (5 субъединиц, представленных в различных количественных со-
отношениях), обращенной в цитоплазму, ножки и основания (3 субъеди-
ницы), погруженного в мембрану. В процессе переноса протонов через
мембрану АТФ-синтаза катализирует присоединение фосфата к АДФ с
отщеплением воды, в результате образуется АТФ. Однако, в настоящее
время пока в деталях не ясно, каким образом энергия трансмембранного
электрохимического градиента используется в реакциях фосфорилирова-
ния.
Установлено, что синтез молекулы АТФ связан с переносом двух
протонов через комплекс АТФ-синтазы. Так как при окислении НАД · Н2
молекулярным кислородом выделяется шесть протонов, то, следователь-
но, максимальный выход АТФ в этом процессе составляют три молеку-
лы. При окислении ФАД · Н2, возможны два пункта фосфорилирования.
Теперь подсчитаем, каков энергетический выход при окислении од-
ной молекулы глюкозы при аэробном дыхании у дрожжей:
• в процессе гликолиза образуются по две молекулы АТФ, НАД · Н2
и пирувата;
• при окислительном декарбоксилировании двух молекул пирувата
образуются две молекулы ацетил-КоА и две молекулы НАД · Н2;
• окисление двух молекул ацетил-КоА в цикле Кребса приводит к
образованию шести молекул НАД · Н2, двух молекул ФАД · Н2 и двух
молекул АТФ.
В итоге образуются четыре молекулы АТФ, 10 молекул НАД · Н2, две
молекулы ФАД · Н2. Установлено, что при окислении одной молекулы
НАД · Н2 максимально образуются три молекулы АТФ, при окислении
одной молекулы ФАД · Н2 – две молекулы АТФ. Следовательно, при
окислении 10 молекул НАД · Н2 выход составляет 30 молекул АТФ, а
двух молекул ФАД · Н2 – четыре молекулы АТФ.
Суммарный энергетический выход аэробного дыхания у эукариоти-
ческих микроорганизмов, когда катаболизм глюкозы осуществляется
гликолитическим путем, составляет 38 молекул АТФ:
С6Н12О6 + 6О2 + 38АДФ + 38Н3РО4 6СО2 + 38АТФ + 44Н2О
Для аэробных прокариот характерна меньшая степень сопряжения
электронного транспорта в дыхательной цепи с фосфорилированием.
Рассмотрим на примере бактерий E. coli. Как видно из рис. 40, в дыха-
тельной цепи этих бактерий имеются только два пункта, в которых про-
исходит «выброс» протонов, а не три, как в случае митохондриальной
цепи у дрожжей. Следовательно, при окислении одной молекулы
НАД · Н2 образуются только две молекулы АТФ, а при окислении моле-
кулы ФАД · Н2 – одна молекула АТФ.
Таким образом, при аэробном дыхании у бактерий E. coli, когда ката-
болизм глюкозы происходит гликолитическим путем, образуется 26 мо-
лекул АТФ:
• две молекулы АТФ синтезируются в гликолизе;
• две молекулы АТФ синтезируются в двух оборотах цикла Кребса;
• 10 молекул НАД · Н2 приводят к синтезу 20 молекул АТФ;
• две молекулы ФАД · Н2 приводят к синтезу двух молекул АТФ.
У других прокариот, таких как Corynebacterium diphtheriae, в дыха-
тельной цепи имеется только один пункт «выброса» протонов. У Mycobacterium
phlei – три, как в дыхательной цепи митохондрий дрожжей. Из
этого можно сделать вывод, что дыхательные цепи различных бактерий
существенно различаются и они в основном значительно менее энерге-
тически эффективны.
Категория: Глава 10.Морфология и структурная организация бактериальной клетки | Добавил: mig (24.12.2010)
Просмотров: 1677 | Комментарии: 2 | Рейтинг: 5.0/1
Всего комментариев: 2
2  
ОДНОКЛАССНИКИ ЗНАКОМСТВА

1  
ygfkj

Имя *:
Email *:
Код *:
Поиск
Друзья сайта
  • Здесь могла быть ваша реклама

  • Ставки на спорт
    Copyright MyCorp © 2016
    Конструктор сайтов - uCoz