1. Почему белки считаются полимерами?
2. Какие функции белков вам известны?
Белки и их строение. Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. Они очень разнообразны и по строению, и по функциям. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80% .
Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кроме С, О, Н, N, в состав белков могут входить S, Р, Fe. Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой.
В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел - белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (-NH2) с основными свойствами, другая - карбоксильной группой (-СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 12).
Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании
Кислые (одна аминная и две карбоксильные группы)
NH2 - СН -СООН (СН2)2
СООН
глутаминовая кислота
Нейтральные Основные
(одна аминная и одна (две аминные и одна
карбоксильная группа) карбоксильная группа)
NH2 -СН-СООН
NH2 - СН - СООН 1
[
сн3 (СН2)4
NH2
аланин лизин
: NH2
сн
"1
Аминокислоты
-соон1 °^|А*ая д"51 всех
группировка
радикал
Серосодержащие NH2 - СН - СООН
сн2
SH
цистеин
I
Циклические (содержат бензольное кольцо)
NH2 -СН-СООН
сн2
?
фенилапанин
Рис. 12. Разнообразие аминокислот
белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной - образуется пептид (греч. peptos - сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя "цепь", называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется iV-концом), а на другом конце - группа СООН (этот конец получил название С-конца) (рис. 13).
Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина - две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырех цепей.
Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, ме-тионин) они должны получать с пищей в готовом виде.
Классификация белков. Среди белков различают протеины, со-стоящие только из белков, и протеиды - содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).
Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могут входить углеводы (глико-протеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклео-протеиды) и др.
Уровни организации белковой молекулы. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы - конформа-ции, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).
Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группами -СООН и -NH2- разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (-S-S-) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц.
га белковой молекулой своей природной структуры называ-штурацией. Она может возникать под воздействием темпе-химических веществ, обезвоживания, облучения и других IB. Если при денатурации не нарушена первичная структура, .осстановлении нормальных условий белок способен воссоздано структуру (рис. 15). Отсюда следует, что все особенности я макромолекулы белка определяются его первичной структу-
:ции белков. Белки выполняют целый ряд функций гке, так и в целом организме. Функции белков многообразны, и являются основой всех биологических мембран, всех органо-етки, таким образом они выполняют структурную (стро-
ительную) функцию. Так, коллаген является важным составным ком-понентом соединительной ткани, кератин - компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин - эластичный компонент связок, стенок кро-веносных сосудов.
Очень важна ферментативная функция белков. Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость течения той или иной биохимической реакции.
Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило витамины и неорганические - ионы различных металлов.
Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определенной последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определенным участком молекулы фермента, который называется его активным центром. Субстрат взаимодействует с ферментом, причем связывание субстрата осуществляется именно в активном центре. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, "как ключ к замку".
На заключительном этапе химической реакции комплекс "фермент-субстрат" распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 16).
Важное значение имеет транспортная функция белков. Так, ге-моглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.
Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны - универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.
Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.
Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.
Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счете набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.
Белки. Протеины. Протеиды. Пептид. Пептидная связь. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Денатурация.
1. Какие вещества называются белками?
2. Что такое первичная структура белка?
3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
4. Что такое денатурация белка?
5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
6. Какие функции белков вам известны?
7. Какую роль выполняют белки-гормоны?
8. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
9. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.
1. Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое количество измельченного картофеля.
Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую - на нижнюю полку холодильника, а третью - в банку с теплой водой (t = 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты.
аминокислот, неооычаино велики и слож-специальную общепринятую символику, я латинскими буквами.
Название аминокислоты Символ
Аспарагин Asn
Глутаминовая кислота Gly
Глутамин Gin
Цистеин Cys
Метионин Met
Фенилаланин Phe
Тирозин ? ТУГ
Триптофан Trp
Гистидин His
Пролин Pro
>абатывать одни аминокислоты из других -юкислоты содержатся в белках пищи. Но ;к, должны получать подавляющее число <испот, называемых незаменимыми, в их 'бходимы для жизнедеятельности.
|